СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ И ОБЛАСТИ ПРИМЕНЕНИЯ СЕРИЦИНА
Аннотация
Рассмотрены возможные области применения серицина в различных областях промышленности, таких как текстильная, пищевая, биомедицинская, фармацевтическая. Предложено использование серицина в качестве основы для производства гидрогелей, пленок, перевязочных материалов, для тканевой инженерии, заживления ран и доставки лекарств, а также в косметической промышленности. Отмечены его достоинства для использования в качестве биоматериала. Приведен обзор возможности применения серицина в лечении раковых заболеваний. Серицин способен замедлить рост опухолевых клеток и вызывает их гибель, сохраняя нормальную жизнедеятельность здоровых клеток. Отражены такие свойства серицина, как антикоагулянтные, антиоксидантные, антибактериальные. Также выявлены фотозащитные свойства серицина, которые проявляются путем поглощения ультрафиолетового излучения и предотвращения окислительных повреждений ткани с поддержкой окислительно-восстановительного баланса в организме. Предложены технологии комбинации серицина с другими материалами с целью придания антимикробных свойств нановолокнам для использования в перевязочных материалах. Рассмотрены методы экстракции серицина Б. Мори, приведены экстрагирующие вещества, необходимые для извлечения его из шелка-сырца. Показана возможность извлечения серицина с использованием определенных кислот (лимонная, янтарная, и другие). Из приведенных в обзоре множества методов, выделены четыре основных способа извлечения серицина из коконов: автоклавирование при высокой температуре или высоком давлении, экстракция в кислой среде, преимущественно в лимоннокислом растворе, выделение в щелочной среде в растворе карбоната натрия; а также в растворе мочевины. Предложено использовать серицин в качестве оболочкоформирующего вещества при капсуляции биологически активных и лекарственных препаратов.
Обзор отражает все достоинства серицина для последующего его использования в текстильной промышленности.
Для цитирования:
Власкина Е.С., Соотц Ю.Н., Липина А.А., Яминзода З.А., Одинцова О.И. Способы получения и области применения серицина. Рос. хим. ж. (Ж. Рос. хим. об-ва). 2024. Т. LXVIII. № 4. С. 110-122. DOI: 10.6060/rcj.2024684.14.
Литература
Murugesh B. K. Silk: processing, properties and applications. The Textile Institute Book Series. Woodhead Publishing.: 2nd edition. 2018. 272 p.
Jin-Bo F., Li-Ping W., Li-Shuiet C. Antioxidant activities of silk sericin from silkworm bombyx mori. Journal of food biochemistry. 2009. P. 74-88.DOI: 10.1111/j.1745-4514.2008. 00204.x.
Nagura M., Ohnishi R., Gitohet Y. Structures and physical properties ofcross-linked sericin membranes. Journal of Insect Biotechnology and Sericology. 2001. V 70. P. 149-153. DOI: 10.11416/jibs2001.70.149.
Wang F., Ting C., Qing Z. Effect of silk protein surfactant on silk degumming and its properties. Materials Science and Engineering. 2015. P. 131-136. DOI: 10.1016/j.msec.2015. 05.041.
Aramwit P., Kanokpanont S., Nakpheng T. The effect of sericin from various extraction methods on cell viability and collagen production. International Journal of Molecular Sciences. 2010. N 5. P. 2200-2211. DOI:10.3390/ijms11 052200.
Kunz R., Brancalhão R., Ribeiro L. Silkworm sericin: properties and biomedical applications. BioMed research international. 2016. V. 2. P. 1-19. DOI: 10.1155/2016/8175701.
Fatahian R., Noori M., Khajavi R. Exrtaction of sericin from degumming process of silk fibres and its application on nonwoven. International Journal of Advanced Chemistry. 2017. N 1. P. 25-28. DOI:10.14419/ijac.v5i1.7416.
Dash R., Mandal M., Ghosh S.K. Silk sericin protein of tropical tasar silkworm inhibits UVB-induced apoptosis in human skin keratinocytes. Mol Cell Biochem. 2008. V. 311. P. 111-119. DOI: 10.1007/s11010-008-9702-z.
Kundu S.C., Dash B.C., Dash R. Natural protective glue protein, sericin bioengineered by silkworms: Potential for biomedical and biotechnological applications. Prog. Polym. Sci. 2008. V. 33. P. 998-1012. DOI: 10.1016/j.progpolymsci.2008.08.002.
Yamada H., Nakao H., Takasuet Y. Preparation of undegraded native molecular fibroin solution from silkworm. Mater. Sci. Eng. 2001. V. 14. P. 41-47. DOI: 10.1016/S0928-4931(01) 00207-7.
Yu-Qing, Yan M., Yun-Yue X. Silk sericin insulin bioconjugates: synthesis, characterization and biological activity. Journal Controlled Release. 2006. V. 115. P. 307-315. DOI: 10.1016/J.JCONREL.2006.08.019.
Khan M.R., Tsukada M., Gotoh Y. Physical properties and dyeability of silk fibers degummed with citric acid. Bioresour Technol. 2010. V. 101. P. 8439-8445. DOI: 10.1016/ j.biortech.2010.05.100.
Takasu Y., Yamada H., Tsubouchiet K. Extraction and Chromatographic Analysis of Cocoon Sericin of the Silkworm, Bombyxmori. Journal Insect Biotechnol. Sericol. 2002. V. 71. P. 151-156. DOI: 10.11416/jibs2001.71.151.
Arami M., Rahimi S., Mivehie L., Mazaheri F., Mohammad Mahmoodi N. Degumming of Persian silk with mixed proteolytic enzymes. J. Appl. Polym. Sci. 2007. V. 106. P. 267-275. DOI: 10.1002/app.26492.
Freddi G., Mossotti R., Innocenti R. Degumming of silk fabric with several proteases. J. Biotechnol. 2003. V. 106. P. 101-112. DOI: 10.1016/j.jbiotec.2003.09.006.
Kato N., Sato S., Yamanaka A., Yamada H., Fuwa N., Nomura M. Silk protein, sericin, inhibits lipid peroxidation and tyrosinase activity. BiosciBiotechnolBiochem. 1998. V. 62. P. 145-147. DOI: 10.1271/bbb.62.145.
Sothornvit R., Chollakup R., Suwanruji P. Extracted sericin from silk waste for film formation. Journal Sci Technol. 2010. V. 32. P. 17-22.
Capar G., Aygun S.S., Gecit M.R. Treatment of silk production wastewaters by membrane processes for sericin recovery. JournalMembr Sci. 2008. V. 325. P. 920-931. DOI: 10.1016/j.memsci.2008.09.020.
Kurioka A., Kurioka F., Yamazaki M. Characterization of sericin powder prepared from citric acid-degraded sericin polypeptides of the silkworm, Bombyx Mori. Biosci Biotechnol Biochem. 2004. V. 68. P. 774-780. DOI: 10.1271/bbb.68.774.
Oh H., Lee J.Y., Kim M.K. Um I.C., Lee K.H. Refining hot-water extracted silk sericin by ethanol-induced precipitation. Int. Journal Bio Macromolecules. 2011. V. 48. P. 32-37. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2010.09.008.
Vaithanomsat P., Kitpreechavanich V. Sericin separation from silk degumming wastewater. Sep Purif Technol. 2008. V. 59. P. 129-133. DOI:10.1016/j.seppur.2007.05.039.
Genc G., Bayraktar O., BaSal G. A research on the production of silk sericin powders by using spray drying method. Tekstil ve Konfeksiyon. 2009. V. 19. P. 273-279.
Jo Y.N., Um I.C. Effects of solvent on the solution properties, structural characteristics and properties of silk sericin. Department of Bio-Fibers and Materials Science. 2015. V. 78. P. 287-295. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2015.04.004.
Zhang J., Feng S. Temperature effects of electrical resistivity of conductive silicone rubber filled with carbon blacks. J.ApplPolym Sci. 2003. V. 90. P. 3889-3895. DOI:10.1002/app. 13127.
Padamvar M.N., Pawar A.P. Protein sericin and its review. Journal of Scientific and Industrial Research. 2004. N 63. V. 4. P. 323-329.
Lallepak L., Mario G., Guang Y., Qun W. Silk sericin: A versatile material for tissue engineering and drug deliver. Biotechnology Advance. 2015. V. 33. P. 1855-1867. DOI: 10.1016/j.biotechadv.2015.10.014.
Mondal M., Trivedy K., Nirmal K. S. The silk proteins, sericin and fibroin in silkworm, Bombyxmori Linn. Caspian Journal of Environmental Sciences. 2007. N 5. P. 63-76.
Liu J., Shi L., Deng Y., Zou M., Cai B., Song Y., Wang Z., Wang L. Silk sericin-based materials for biomedical appli-cations. Biomaterials. 2022. V. 287. P. 121638. DOI: 10.1016/j.biomaterials.2022.121638.
Cheok C. F. Protecting normal cells from the cytotoxicity of chemotherapy. Cell Cycle. 2012. V. 11. P. 2227-2228. DOI: 10.4161/cc.20961.
Huang Y., Anderle P., Bussey K., Barbacioru C., Shankavaram U., Dai Z., Reinhold W.C., Papp A., Weinstein J.N., Sadée W. Membrane transporters and channels: role of the transportome in cancer chemo sensitivity and chemo resistance. Cancer Research. 2004. V. 64. P. 4294-4301. DOI: 10.1158/0008-5472.CAN-03-3884.
Drossman D. The functional gastrointestinal disorders and the Rome III process. Gastroenterology. 2006. V. 130. N 5. P. 1377-1390. DOI: 10.1053/j.gastro.2006.03.008.
Kakopardo L., Innocenti B., Galbusera F. Biomaterials and biocompatibility. In Orthopedic Human Biomechanics. Academic Press: Cambridge, Massachusetts, USA. 2022. 500 p.
Terada S., Nishimura T., Sasaki M., Yamada H., Miki M. Sericin, a protein derived from silkworms, accelerates the proliferation of several mammalian cell lines, including hybridoma. Cytotechnologies. 2002. V. 40. P. 3-12. DOI: 10.1023/ A:1023993400608.
Terada S., Sasaki M., Yanagihara K., Yamada H. Preparation of silk protein sericin as a mitogenic factor for improving mammalian cell culture. Biosci. Bioeng. 2005. V. 100. P. 667-671. DOI: 10.1263/jbb.100.667.
Koh T., DiPietro L. Inflammation and wound healing: the role of the macrophage. Expert Reverend Mol. Diagnosis. 2011. V. 13. P. 23. DOI: 10.1017/S1462399411001943.
Anderson J., Rodriguez A., Chang D. Reaction of a foreign body to biomaterials. Immunol. 2008. V. 29. P. 86-100. DOI: 10.1016/j.smim.2007.11.004.
Kunz R., Brancalhão R., Ribeiro L., Marçal N. Silkworm Sericin: Properties and Biomedical Applications. Biomed Res. 2016. N 14. ID: 8175701. DOI: 10.1155/2016/8175701.
Zhao H., Courtney J., Qian H. Antibacterial bioactive materials. B Bioactive materials in medicine. Woodhead Publishing: Cambridge, UK. 2011. P. 97-123.
Bowler P., Duerden B., Armstrong D. Round of microbiology and related approaches to wound management. Clin. microbiol. Rev. 2001. V. 14. P. 244-269. DOI: 10.1128/CMR. 14.2.244-269.2001.
AndreiaPatrícia, S. A. de M. Atividade Antimicrobianaem Têxteis; Faculty of Pharmacy. University of Porto: Porto, Portugal. 2015. V. 31. N 1. P. 57-66.
Caldeira E. S. de A. Biofuncionalização do algodão com L-cisteína: estudo do efeitoantibacteriano e dos mecanismos de acção contra S. aureus e K. pneumonia. Mestrado. 2012. V. 24. e2020050.
Akhamad S.I., KumarVootla S. Extraction and evaluation of the antimicrobial potential of anteraeamilitta silk sericin. Int. Journal Recent Sci. Res. 2018. V. 9. P. 23019-23022. DOI: 10.24327/ijrsr.2018.0901.1382.
Kato N., Sato S. Yamanaka A., Yamada H., Fuwa N., Nomura M. Silk protein, sericin, inhibits lipid peroxidation and tyrosinase activity. Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998. V. 62. P. 145-147. DOI: 10.1271/bbb.62.145.
Li Y.G., Gee D.F, Lin T.B. Protective effect of sericin peptide against alcoholic gastric injury in mice. Chin. Med. Journal. 2008. V. 121. P. 2083-2087.
Fathian R., Fathian A., Fathian E., Fathian H. A critical review of the application of silk sericin and its mechanical properties in various industries. Res. Appl. Fur. Eng. 2021. V. 9. P. 1-11. DOI: 10.14456/jrame.2021.19.
Lamboni L., Gauthier M., Yang G., Wang Q. Silk sericin: a versatile material for tissue engineering and drug delivery. Biotechnol. Adv. 2015. V. 33. P. 1855-1867. DOI: 10.1016/ j.biotechadv.2015.10.014.
Zhaorigetu S., Yanaka N., Sasaki M., Watanabe H., Kato N. Inhibitory effect of silk protein, sericin, on UVB-induced acute injury and tumor stimulation by reducing oxidative stress in hairless mouse skin. Photochem. Photobiol. B. 2003. V. 71. P. 11-17. DOI: 10.1016/s1011-1344(03)00092-7.
Gore P.M., Naebe M., Wang H., Kandasubramanion B. Progress in silk materials for integrated water treatment plants: fabrication, modification and application. Chem. Eng. 2019. V. 374. P. 437-470. DOI:10.1016/j.cej.2019.05.163.
Fathian R., Fathian A., Fathian E. A critical review of the application of silk sericin and its mechanical properties in various industries. Journal Res. Appl. Fur. Eng. 2021. V. 9. P. 1-11. DOI:10.14456/jrame.2021.19.
Fathian R., Hosseini E., Fathian A., Fathian E. A review of potential applications of sericin and its biological, mechanical, and thermal stability characteristics. Eng. sci. Technol. Int. Journal. 2022. V. 9. P. 1-9. DOI: 10.15282/ijets.9.1.2022.1001.
Ahmadi F., Oveisi Z., MohammadiSamani S., Amoozgar Z. Chitosan based hydrogels: characteristics and pharmaceutical applications. Res Pharm Sci. 2015. V. 10. N 1. P. 1-16.
Padamwar M.N., Pawar A.P. Silk sericin and its applications: a review. Journal of Scientific and Industrial Research. 2004. V. 63. N 4. P. 323-329.
Salunkhe N.H., Jadhav N.R., More H.N., Jadhav A.D. Screening of drug-sericin solid dispersions for improved solubility and dissolution. International journal of biological macromolecules. 2018. V. 107. P. 1683-1691. DOI: 10.1016/ j.ijbiomac.2017.10.035.
Salunkhe N., Jadhav N., More H., Choudhari P. Sericin inhibits devitrification of amorphous drugs. AAPS Pharm Sci Tech. 2019. V. 20. P. 1-12. DOI: 10.1208/s12249-019-1475-z.
Wang Y.J., Zhag Y.Q. Three-layered sericins around the silk fibroin fiber from Bombyxmoricocoon and their ami-no acid composition. Advanced Materials Research. 2011. V. 175. P. 158-163.
Shitole M., Dugam S., Tade R., Nangare S. Pharmaceutical applications of silk sericin. AnnalesPharmaceutiquesFrançaises. 2020. V. 78 P. 469-486. DOI: 10.1016/j.pharma.2020.06.005.
Aramwit P., Siritientong T., Kanokpanontet S., Srichana T. Formulation and characterization of silk sericin-PVA scaffold crosslinked with genipin. International journal of biological macromolecules. 2010. V. 47. P. 668-675. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2010.08.015.
Sasaki M., Kato N., Watanabe H., Yamada H. Silk protein, sericin, suppresses colon carcinogenesis induced by1, 2-dimethylhydrazine in mice. Oncology reports. 2000. V. 7. P. 1049-1101. DOI: 10.3892/or.7.5.1049.
Sasaki M., Yamada H., Kato N. Consumption of silk protein, sericin elevates intestinal absorption of zinc, iron, magnesium and calcium in rats. Nutrition Research. 2000. V. 20. N 10. P. 1505-1511. DOI:10.1016/S0271-5317(00)80031-7.
Fatahian R., Mirjalili M., Khajavi R., Rahimi M.K. A novel hemostat and antibacterial nanofibrous scaffold based on poly (vinyl alcohol)/poly (lactic acid). Journal of Bioactive and Compatible Polymers. 2020. V. 35. N 3. P. 189-202. DOI:10.1177/0883911520913900.
Fatahian R., Mirjalili M., Khajavi R., Rahimi M.K. Fabrication of antibacterial and hemostatic electrospun PVA nanofibers for wound healing. SN Applied Sciences. 2020. V. 2. P. 1-7. DOI: 10.1007/s42452-020-3084-6.
Fatahian R., Mirjalili M., Khajavi R., Rahimi M.K. Recent studies on nanofibers based wound-dressing materials. Paper presented in the 7th International Conference on Engineering & Applied Sciences. 2018. P. 1-12.
Zhang Y.Q. Applications of natural silk protein sericin in biomaterials. Biotechnology Advances. 2002. V. 20. P. 91-100. DOI: 10.1016/s0734-9750(02)00003-4.
Verma J., Kanoujia J., Parashar P., Tripathi C.B., Saraf S.A. Wound healing applications of sericin / chitosan-capped silver nanoparticles incorporated hydrogel. Drug delivery and translational research. 2017. V. 7. P. 77-88. DOI: 10.1007 /s13346-016-0322-y.
Rajalakshmi M., Koushik C.V. Application of sericin in Textile Industry. Journal of Interdisciplinary Cycle Research. 2020. V. 12. N 6. P. 1031-1034.
Khalifa I.B., Ladhari N., Touay M. Application of sericin to modify textile supports. Journal of the Textile Institute. 2012. V. 103. P. 370-377. DOI:10.1080/00405000.2011.580539.
Zhao R., Li X., Sun B., Zhang Y., Zhang D., Tang Z., Chen X., Wang C. Electrospun chitosan / sericin composite nanofibers with antibacterial property as potential wound dressings. International journal of biological macromolecules. 2014. V. 68. P. 92-97. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2014.04.029.
Одинцова О.И., Владимирцева Е.Л., Козлова О.В., Смирнова С.В., Липина А.А., Петрова Л.С., Ерзунов К.А., Константинова З.А., Зимнуров А.Р., Быков Ф.А., Мельников А.Г. Отделка текстильных материалов микрокапсулами и наночастицами функциональных веществ. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 66. Вып. 7. С. 173-184. DOI: 10.6060/ivkkt.20236607.6844j.
Фам Т.Л., Нгуен Т.Н., Буй В.К., Нгуен А.С., Дао Т.Х., Нгуен Т.Т., Ле Т.М.Х., Нгуен М.Н., Ву П.Л., Тран Д.Л. Синтез и исследование наночастиц Ag-TiO2 для применения в самоочищающихся тканях. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 67. Вып. 1. С. 128-135. DOI: 10.6060/ivkkt.20246701.6962.
Nelson G. Application of microencapsulation in textiles. Int. Journal Pharm. 2002. V. 242. P. 55-62. DOI: 10.1016/s0378-5173(02)00141-2.
Мурашова Н.М., Нгуен Х.Т., Шарапова Е.К. Получение микроэмульсий и жидких кристаллов в системах с лецитином и растительными маслами. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 66. Вып. 9. С. 96-103. DOI: 10.6060/ivkkt.20236609.6768.
Бурин Д.А., Рожкова Ю.А., Казанцев А.Л. Основы метода синтеза микрогелей методом обратной эмульсии. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 66. Вып. 3. С. 6-17. DOI: 10.6060/ivkkt.20236603.6732.
Гречищева Н.Ю., Королев А.М., Заворотный В.Л., Стародубцева К.А., Али М.С. Стабилизация эмульсий «масло-в-воде» высокодисперсными минеральными частицами: биодеградация и токсическое воздействие на гидробионты. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 66. Вып. 2. С. 23-35. DOI: 10.6060/ivkkt.20236602.6729.
Нагдалян А.А., Блинов А.В., Голик А.Б., Блинова А.А., Гвозденко А.А., Маглакелидзе Д.Г. Влияние ионной силы и активной кислотности среды на стабильность наноэмульсий витамина Е. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2022. Т. 65. Вып. 12. С. 24-29. DOI: 10.6060/ivkkt.20226512.6677.
Полякова А.С., Мурашова Н.М. Диаметр капель обратных микроэмульсий ди-(2-этилгексил)фосфата натрия и додецилсульфата натрия: экспериментальные данные и методы расчета. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2021. Т. 64. Вып. 2. С. 66-72. DOI: 10.6060/ivkkt.20216402.6287.
Гутнова Т.С., Компанцев Д.В., Гвозденко А.А., Крамаренко В.Н., Блинов А.В. Нанокапсулирование витамина D. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2021. Т. 64. Вып. 5. С. 98-105. DOI: 10.6060/ivkkt.20216405.6399.
Тухтаев К.Р., Хамидов О.З., Султанова Р.К., Чинибекова Н.К. Экстракт из цветков ромашки на масле горького миндаля и получение стабильных эмульсий на его основе. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2021. Т. 64. Вып. 7. С. 61-67. DOI: 10.6060/ivkkt.20216407.6306.
Ерзунов К.А., Одинцова О.И., Трегубов А.В., Ильичева М.Д., Липина А.А. Получение наноразмерных цинксодержащих полифункциональных покрытий на текстильных материалах. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 66. Вып. 9. С. 89-95. DOI: 10.6060/ivkkt.20236609.6825.
Ocepek B., Forte-Tavčer P. Microencapsulation in textiles. Tekstilec. 2016. V. 59. N 4. P. 278-288.
Jyothi Sri S., Seethadevi A., Suria Prabha K., Muthuprasanna P., Pavitra P. Microencapsulation: A Review. International Journal of Pharma and Bio Sciences. 2012. V. 3. P. 509-531.
Липина А.А., Петрова Л.С., Одинцова О.И., Козлова О.В., Владимирцева Е.Л., Смирнова С.В., Ильичева М.Д. Микрокапсулирование активных фрагментов биополимеров, содержащих дипептиды Tyr-Pro-гидрохлорид. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2022. Т. 65. Вып. 6. С. 97-104. DOI: 10.6060/ivkkt.20226506.6628.
Лебедева О.А., Седелкин В.М., Потехина Л.Н. Техно-логия получения и характеристики хитозановых нанофильтрационных мембран. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2022. Т. 65. Вып. 1. С. 58-65. DOI: 10.6060/ivkkt.20226501.6340.
Долгопятова Н.В., Новиков В.Ю., Кучина Ю.А., Коновалова И.Н. Влияние условий деацетилирования на физико-химические свойства хитозана из панциря ракообразных. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2022. Т. 65. Вып. 5. С. 77-86. DOI: 10.6060/ivkkt.20226505.6563.
Годзишевская А.А., Лопашинова Е.П., Курасова М.Н., Критченков А.С., Андреева О.И. Механические, антибактериальные и антипролиферативные свойства иридий- и родийсодержащих хитозановых пленок. Изв. вузов. Химия и хим. технология. 2023. Т. 66. Вып. 8. С. 92-98. DOI: 10.6060/ivkkt.20236608.6782.
