ДИНАМИКА ИЗМЕНЕНИЙ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ФИБРИНА ПОД ВЛИЯНИЕМ АДРЕНАЛИНА
Аннотация
Известно, что межмолекулярные взаимодействия, пространственная ориентация молекул, изменения структуры и гидрофильности белков во многом определяют их ферментативную активность. Это особенно важно при коагуляции крови, когда идет образование фибрина. Биологически активные вещества, содержащиеся в крови, за счет межмолекулярных контактов приводят к изменению процесса коагуляции, что может быть связано с изменением вторичной структуры фибриновых волокон и их ориентации в пространстве. Важную роль в этом процессе может играть адреналин - известный гормон стресса. Подробный анализ вторичной структуры фибринового сгустка может быть осуществлен методом инфракрасной спектроскопии Фурье. Этот метод позволяет изучить межмолекулярные взаимодействия в белках за счет оценки изменения их структуры и пространственной ориентации биомолекул на качественном и количественном уровне. Для проведения исследования крысам подкожно вводили раствор адреналина гидрохлорида в дозе 2 мг/кг. Забор крови у животных производили из левого желудочка сердца через 30 мин, 1 час, 24 часа, 72 часа после введения адреналина. При введении адреналина со стороны вторичной структуры фибрина отмечаются существенные изменения. Через 30 минут после воздействия появляются α-спирали при одновременном уменьшении β–структур, что говорит о большей рыхлости фибринового сгустка. Эти изменения усиливаются на 1-й час воздействия. К концу 1-х суток наблюдения α-спирали раскручиваются и увеличивается содержание β–структур, однако исходного уровня они не достигают. Такое изменение вторичной структуры способствует вытеснению жидкой части плазмы из фибринового сгустка, приводя к уменьшению его объема и увеличению плотности. На 3-и сутки содержание β–структур становится меньше исходного показателя, соответственно, снижается плотность сгустка, что может быть защитным фактором от тромбообразования.
Литература
Kudryashova E.V. Structure and functional properties of bi-omolecules on phase separation surfaces. New research methods. M.: Faculty of Chemistry of Moscow State Univer-sity. 2013. 145 p.
Brandt N.N., Mankova A.A., Chikishev A.Yu. IR-spectroscopy of structural changes in alpha-chymotrypsin associated with function inversion in organic solvents. Bulletin of Moscow Uni-versity. Series 3. Physics. Astronomy. 2011. N 3. P. 74–77.
Nechiporenko A.P., Nechiporenko U.Yu., Sitnikova V.E. Fou-rier spectroscopy in the study of blood plasma with type 2 diabetes. Scientific and technical bulletin of information tech-nologies, mechanics and optics. 2021. V. 21. N 1. P. 52–64. DOI: 10.17586/2226-1494-2021-21-1-52-64
Lakina N.V., Doluda V.Yu., Rabinovich G.Yu., Lakina M.E., Sivenok A.M. Physico-chemical study of the structure and ac-tivity of biopolymer matrices based on a complex of redox enzymes. Bulletin of science and practice. Bulletin of Sci-ence and Practice. 2020. V. 6. N 11. P. 12–22. DOI: org/10.33619/2414-2948/60/01.
Gumerov T.Yu., Reshetnik O.A. Influence of organic impuri-ties on the coagulation process. Bulletin of the Technological University. 2015. V.18. N 18. P. 262–264.
Melnikova N.B., Solovyova O.N., Kochetkov E.N. Biomi-metic approaches to study of properties of medicinal sub-stances. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2019. V. 62. N 10. P. 429. DOI: 10.6060/ivkkt.20196210.5917.
Ivanova A.S., Kasyanik M.L. The effect of catecholamines on hemostasis parameters in ischemic heart disease. Bull. of Restor. Med. 2022. V. 21. N 3. P. 129–136. DOI:10.38025/2078-1962-2022-21-3-129-136.
Golaszewska A., Misztal T., Marcinczyk N., Chabielska E., Rusak T. Adrenaline may contribute to prothrombotic condi-tion via augmentation of platelet procoagulant response, en-hancement of fibrin formation, and attenuation of fibrinoly-sis. Front. Physiol. 2021. V. 12. P. 6578–6581. DOI: 10.3389/fphys.2021.657881.
Weisel J.W. Structure of fibrin: impact on clot stability. J. Thromb. Heamost. 2007. V. 5(Suppl. 1). P.116–124. DOI: 10.1111/j.1538-7836.2007.02504.x.
Wolberg A.S. Thrombin generation and fibrin clot structure. Blood Rev. 2007. V. 21. P. 131–142. DOI:10.1016/ j.blre.2006.11.001.
Tutwiler V., Peshkova A.D., Le Minh G., Zaitsev S., Litvinov R.I., Cines D.B., et al. Blood clot contraction differentially modulates internal and external fibrinolysis. J. Thromb. Heamost. 2019. V. 17. P. 361–370. DOI:10.1111/jth.14370.
Sulkarnaeva G.A. Markers of thrombin-fibrinogen interac-tion and thrombin tolerance in association with lipid peroxi-dation. Human ecology. 2007. N 6. P. 3–8.
von Känel R., Heimgartner N., Stutz M., Zuccarella-Hackl C., Hänsel A., hlert U., Wirtz P.H. Prothrombotic response to nore-pinephrine infusion, mimicking norepinephrine stress-reactivity effects, is partly mediated by α-adrenergic mechanisms. Ran-domized Controlled Trial Psychoneuroendocrinology. 2019. V. 105. P. 44–50. DOI: 10.1016/j.psyneuen.2018.09.018.
Galyautdinov G.S., Chudakova E.A. Features of the hemosta-sis system in patients with coronary heart disease. Kazan Medical Journal. 2012. V. 93. N 1. P. 3–7.
Martini S., Consumi M., Bonechi C., Rossi C., Magnani A. Fi-brinogen-catecholamine interaction as observed by NMR and Fourier transform infrared spectroscopy. Biomacromolecules. 2007. V. 8. N 9 .P. 2689–2696. DOI:10.1021/bm070273n.
Usoltsev D.A., Sitnikova V.E., Nosenko T.N., Olekhnovich R.O., Uspenskaya M.V. Comparison of methods for calculating the secondary structure of proteins based on the deconvolution of infrared spectra. Scientific and technical bulletin of infor-mation technologies, mechanics and optics. 2019. V. 19. N 4. P. 586–593. DOI: 10.17586/2226-1494-2019-19-4-586-593.
Kasyanik M.L., Pakhrova O.A., Demidov V.I., Ivanova A.S. Dynamics of changes in the oxygen transport system of white rats under the influence of adrenaline. Modern probl. of science and educ. 2022. N 5. P. 80. DOI: 10.17513/spno.31996.
Romanov N. M., Andreeva M. V., Chikhirzhina E. V., Pol-yanichko A.M. Infrared spectroscopy of albumin solutions in the presence of metal ions. Bulletin of St. Petersburg State University. Physics and chemistry. 2017. V. 4 (62). N 2. P. 146–152. DOI: 10.21638/11701/ spbu04.2017.2044.
Ivanova A.S., Nazarov S.B., Sitnikova O.G., Popova I.G. Concentrations of gaseous transmitters during catecholamine damage to the myocardium in rats. Bull. Exp. Biol. and Med. 2018. V. 165. N 6. P. 725–727. DOI: 10.1007/s10517-018-4251-2.
Aleksakhina E., Tomilova I., Merkushev D., Bobishkina E., Marfin Y. FTIR investigation of nitrogen monoxide and carbon monoxide influence on human blood coagulation. Biointerface Res in Appl. Chem. 2022. V. 12. N 5. P. 7102-7110. DOI: 10.33263/BRIAC125.71027110.
Sirota T.V. Chain reaction of adrenaline autooxidation – a model of quinoid oxidation of catecholamines. Biophysics. 2020. V. 65. N 4. P. 646–655. DOI: 10.31857/S0006302920040031.